Informazioni per ordini Analizzatori su cui il cobas c pack può essere

0003183742122COINV6.0
AMYL2
α-Amylase EPS ver.2
Enzimi
Informazioni per ordini
03183742 122
α‑Amylase EPS ver.2 (300 test)
10759350 190
10759350 360
12149435 122
12149435 160
12149443 122
12149443 160
10171743 122
10171735 122
10171778 122
10171760 122
05117003 190
05947626 190
Calibrator f.a.s. (12 × 3 mL)
Calibrator f.a.s. (12 × 3 mL, per gli USA)
Precinorm U plus (10 × 3 mL)
Precinorm U plus (10 × 3 mL, per gli USA)
Precipath U plus (10 × 3 mL)
Precipath U plus (10 × 3 mL, per gli USA)
Precinorm U (20 × 5 mL)
Precinorm U (4 × 5 mL)
Precipath U (20 × 5 mL)
Precipath U (4 × 5 mL)
PreciControl ClinChem Multi 1 (20 × 5 mL)
PreciControl ClinChem Multi 1 (4 × 5 mL)
PreciControl ClinChem Multi 1 (4 × 5 mL,
per gli USA)
PreciControl ClinChem Multi 2 (20 × 5 mL)
PreciControl ClinChem Multi 2 (4 × 5 mL)
PreciControl ClinChem Multi 2 (4 × 5 mL,
per gli USA)
05947626 160
05117216 190
05947774 190
05947774 160
Italiano
Informazioni relative al sistema
Test AMYL2, ID test 0‑609 (siero, plasma).
Test AMYU2, ID test 0‑509 (urina).
Finalità d’uso
Test in vitro per la determinazione quantitativa dell’attività catalitica
dell’α‑amilasi (1,4‑α‑D‑glucano: glucanoidrolasi; EC 3.2.1.1) nel siero, nel
plasma e nell'urina umani sui sistemi COBAS INTEGRA.
Sommario1,2,3,4,5,6,7,8,9
Le α‑amilasi (1,4‑α‑D‑glucanoidrolasi, EC 3.2.1.1) catalizzano la
decomposizione idrolitica dei carboidrati polimerici quali amilosi,
amilopectina e glicogeno attraverso la dissociazione di legami glucosidici
del tipo 1,4‑α. Nei polisaccaridi e negli oligosaccaridi, per parecchi legami
glicosidici l’idrolizzazione avviene simultaneamente. L’unità minima è il
maltotriosio che, seppure con una velocità di reazione bassa, viene
convertito in maltosio ed in glucosio. Si distinguono due tipi di α‑amilasi: il
tipo pancreatico (tipo P) ed il tipo salivare (tipo S). Mentre il tipo P proviene
quasi esclusivamente dal pancreas, essendo in tal modo specifico per un
organo, il tipo S presenta diversi luoghi di provenienza. Oltre alla sua
presenza nelle ghiandole salivari, il tipo S è rilevabile nelle lacrime, nel
sudore, nel latte materno, nel liquido amniotico, nei polmoni, nei testicoli e
nell’epitelio delle tube di Falloppio.
La determinazione dell’α‑amilasi riveste un’importanza notevole nella
diagnostica delle patologie pancreatiche a causa del quadro sintomatico
clinico poco specifico di tali malattie. È indicata soprattutto nella diagnosi e
nel monitoraggio di pancreatiti acute. L’iperamilasemia, però, non è
riscontrabile soltanto nel corso di una pancreatite acuta o nella fase
infiammatoria della pancreatite cronica, bensì anche in caso di insufficienza
renale (dovuta a filtrazione glomerulare ridotta), di tumori polmonari ed
ovarici, di polmonite, di malattie delle ghiandole salivari, di chetoacidosi
diabetica, di traumi cerebrali, di interventi chirurgici o di una
macroamilasemia. Per l’accertamento della specificità del pancreas si
raccomanda la determinazione aggiuntiva di un ulteriore enzima specifico
del pancreas, e cioè della lipasi o dell’α‑amilasi pancreatica.
Sono stati descritti numerosi metodi per la determinazione delle α‑amilasi,
i quali misurano la diminuzione del substrato per via viscosimetrica,
turbidimetrica, nefelometrica o amiloclastica, oppure rilevano la formazione
di prodotti di degradazione per via saccarimetrica o cinetica attraverso
reazioni successive catalizzate da enzimi. Il presente metodo cinetico
è basato sulla dissociazione, generalmente riconosciuta, di 4,6‑etilidene2014-07, V 6.0 Italiano
Analizzatori su cui il cobas c pack può essere
impiegato
COBAS INTEGRA 400 plus
N. d’ident. 07 6609 7
COBAS INTEGRA 800
N. d’ident. 07 3718 6
N. d’ident. 07 3718 6
N. d’ident. 07 7999 7
N. d’ident. 07 7999 7
N. d’ident. 07 8000 6
N. d’ident. 07 8000 6
N. d’ident. 07 7997 0
N. d’ident. 07 7997 0
N. d’ident. 07 7998 9
N. d’ident. 07 7998 9
N. d’ident. 07 7469 3
N. d’ident. 07 7469 3
N. d’ident. 07 7469 3
N. d’ident. 07 7470 7
N. d’ident. 07 7470 7
N. d’ident. 07 7470 7
(G7)‑1,4‑nitrofenil-(G1)‑α,D‑maltoeptaoside (Ethylidene Protected
Substrate = EPS) mediante l’α‑amilasi con la successiva idrolisi di tutti
i prodotti di degradazione, con l’ausilio dell’α‑glucosidasi, a p‑nitrofenolo
(rilascio di cromoforo al 100 %). I risultati di questo metodo sono in buona
correlazione con quelli ottenuti con l’HPLC.
Principio del test10,11
Test enzimatico colorimetrico secondo IFCC.
L'effetto catalitico delle α‑amilasi provoca la dissociazione degli
oligosaccaridi definiti, quale 4,6‑etilidene-(G7)‑p‑nitrofenil(G1)‑α,D‑maltoeptaoside (etilidene‑G7PNP). L’α‑glucosidasi idrolizza
completamente i frammenti ottenuti di G2PNP, G3PNP e G4PNP
a p‑nitrofenolo e glucosio.
Schema semplificato della reazione:
α‑amilasi
5 etilidene‑G7PNPa) + 5 H2O
2 etilidene‑G5 + 2 G2PNP
+ 2 etilidene‑G4 + 2 G3PNP + etilidene‑G3 + G4PNP
a) PNP = p‑nitrofenolo
α‑glucosidasi
2 G2PNP + 2 G3PNP + G4PNP + 14 H2O
5 PNP + 14 Gb)
b) G = glucosio
L’intensità di colore del p‑nitrofenolo formatosi è direttamente proporzionale
all’attività dell’α‑amilasi. Viene determinata misurando l’aumento
dell’assorbanza a 409 nm.
Reattivi – soluzioni pronte all'uso
R1
HEPES: 52.4 mmol/L; cloruro di sodio: 87 mmol/L; cloruro di calcio:
0.08 mmol/L; cloruro di magnesio: 12.6 mmol/L; α‑glucosidasi
(microbica): ≥66.8 µkat/L; pH 7.0 (37 °C); detergente; stabilizzatori
SR
HEPES: 52.4 mmol/L; etilidene‑G7‑PNP: 22 mmol/L;
pH 7.0 (37 °C); detergente; stabilizzatori
R1 si trova nella posizione B e SR nella posizione C.
1/4
AMYL2
0003183742122COINV6.0
AMYL2
α-Amylase EPS ver.2
Enzimi
Precauzioni e avvertenze
Leggere attentamente tutte le precauzioni e avvertenze elencate nella
sezione 1 / Introduzione di questa Raccolta metodiche.
Parametri di pipettamento
Siero/plasma/urina
Utilizzo dei reattivi
Pronti all’uso.
Conservazione e stabilità
Stabilità a 2‑8 °C
Vedere la data di
scadenza indicata
sull'etichetta del
contenitore portareagenti
cobas c pack.
12 settimane
Sistema COBAS INTEGRA 800
in uso sullo strumento a 8 °C
12 settimane
campioni9,12
Prelievo e preparazione dei
Per il prelievo e la preparazione dei campioni impiegare solo provette o
contenitori di raccolta adatti.
Solo i tipi di campione elencati di seguito sono stati testati e risultano
accettabili.
Siero.
Plasma: plasma con (litio, sodio, NH4+) eparina o (K2/K3)‑EDTA.
I valori ottenuti nel plasma con EDTA sono inferiori del ca. 5‑10 % rispetto a
quelli ottenuti nel siero.
I tipi di campione elencati sono stati testati impiegando una selezione di
provette per il prelievo di campioni disponibili in commercio al momento
dell'analisi; non sono, quindi, state testate tutte le provette disponibili di tutte
le case produttrici. Alcuni sistemi per il prelievo di campioni di vari produttori
possono contenere diversi materiali e in alcuni casi possono interferire sui
risultati del test. Quando si trattano i campioni in provette primarie (sistemi
per il prelievo di campioni), seguire le istruzioni del produttore delle
provette.
Urina: raccogliere l’urina senza usare additivi. L’α‑amilasi è instabile
nell'urina acida. Eseguire l'analisi immediatamente o adattare il pH
all'intervallo alcalino (pH appena superiore a 7) prima della conservazione.
13
I campioni contenenti precipitati devono essere centrifugati prima
dell’esecuzione del test.
Stabilità nel siero:13
7 giorni a 15‑25 °C
1 mese a 2‑8 °C
Stabilità nell’urina:14
2 giorni a 15‑25 °C
100 µL
Campione
4 µL
SR
20 µL
Volume totale
128 µL
Modo di misura
Assorbanza
Modo di calcolo delle ass.
Cinetica
Modo di reazione
R1‑S‑SR
Andamento della reazione
Incremento
Lunghezza d’onda A/B
409/659 nm
Calc. primo/ultimo
73/98
Unità di misura
U/L
Parametri di pipettamento
Siero/plasma/urina
Diluente (H2O)
R1
100 µL
Campione
4 µL
SR
20 µL
Volume totale
128 µL
4 µL
Calibrazione
Calibratore
Calibrator f.a.s.
Utilizzare acqua deionizzata come
calibratore zero.
Tipo di calibrazione
Regressione lineare
Replicato di calibrazione
Raccomandato in duplicato
Intervallo di calibrazione
Ogni lotto e se richiesto dai
procedimenti del controllo di qualità
Tracciabilità: questo metodo è stato standardizzato manualmente contro un
reagente di Roche secondo IFCC.
Controllo di qualità
Controllo di qualità siero, plasma
10 giorni a 2‑8 °C
Materiali a disposizione
Per i reattivi, vedere la sezione “Reattivi – soluzioni pronte all'uso”.
4 µL
Definizione del test per l'analizzatore COBAS INTEGRA 800
Sistema COBAS INTEGRA 400 plus
in uso sullo strumento a 10‑15 °C
Diluente (H2O)
R1
Precinorm U, Precinorm U plus
o PreciControl ClinChem Multi 1
Precipath U, Precipath U plus
o PreciControl ClinChem Multi 2
Controllo di qualità urina
Esecuzione
Per una performance ottimale del test, attenersi alle indicazioni riportate nel
presente documento per l'analizzatore in questione. Per le istruzioni
specifiche dell'analizzatore relative all'esecuzione del test, consultare il
manuale d'uso dello strumento.
Per il controllo di qualità di routine
sono raccomandati controlli
quantitativi dell'urina.
Intervallo di controllo
Raccomandato ogni 24 ore
Sequenza di controllo
Definita dall’utente
Applicazione per il siero, il plasma e l’urina
Controllo dopo calibrazione
Raccomandato
Definizione del test per l'analizzatore COBAS INTEGRA 400 plus
Per il controllo di qualità, impiegare i materiali di controllo indicati nella
sezione “Informazioni per ordini”. In aggiunta, è possibile utilizzare altro
materiale di controllo appropriato.
Gli intervalli ed i limiti del controllo dovranno essere conformi alle esigenze
individuali di ogni laboratorio. I valori ottenuti devono rientrare nei limiti
definiti. Ogni laboratorio deve definire delle misure correttive da attuare nel
caso che alcuni valori siano al di fuori dei limiti definiti.
Per il controllo di qualità, attenersi alle normative vigenti e alle linee guida
locali.
Modo di misura
Assorbanza
Modo di calcolo delle ass.
Cinetica
Modo di reazione
R1‑S‑SR
Andamento della reazione
Incremento
Lunghezza d’onda A/B
409/659 nm
Calc. primo/ultimo
50/69
Unità di misura
U/L
AMYL2
2/4
2014-07, V 6.0 Italiano
0003183742122COINV6.0
AMYL2
α-Amylase EPS ver.2
Enzimi
Calcolo
Gli analizzatori COBAS INTEGRA effettuano il calcolo automatico della
concentrazione dell'analita di ciascun campione. Per ulteriori informazioni,
consultare l’Analisi dei dati nell’Aiuto in linea (analizzatori
COBAS INTEGRA 400 plus/800).
Fattore di conversione: U/L × 0.0167 = μkat/L
Limiti del metodo – interferenze
Non pipettare con la bocca, ed evitare il contatto del reagente con la pelle.
(La saliva ed il sudore contengono α‑amilasi!)
Valutazione: recupero entro ±10 % del valore iniziale.
Siero/plasma
Ittero:15 nessuna interferenza significativa fino ad un indice I di 52 per
bilirubina coniugata e di 76 per bilirubina non coniugata (concentrazione di
bilirubina coniugata: ca. 889 µmol/L oppure 52 mg/dL; concentrazione di
bilirubina non coniugata: ca. 1300 µmol/L oppure 76 mg/dL).
Emolisi:15 nessuna interferenza significativa fino ad un indice H di 260
(concentrazione di emoglobina: ca. 161 µmol/L oppure 260 mg/dL).
Lipemia (Intralipid):15 nessuna interferenza significativa fino ad un indice L
di 2200. Non esiste una buona correlazione tra l’indice L (corrisponde alla
torbidità) e la concentrazione di trigliceridi.
Farmaci: non si è osservata alcuna interferenza a concentrazioni
terapeutiche impiegando le più comuni famiglie di farmaci.16,17 Eccezioni:
i farmaci a base di icodestrina possono provocare risultati artificialmente
bassi di amilasi.18
Anticoagulanti: sono state osservate interferenze da citrato e fluoruro.12
In casi molto rari, la gammapatia, particolarmente di tipo IgM
(macroglobulinemia di Waldenström), può causare risultati inaffidabili.19
Urina
Farmaci: non si è osservata alcuna interferenza a concentrazioni
terapeutiche impiegando le più comuni famiglie di farmaci.17
Ai fini diagnostici, i risultati devono sempre essere valutati congiuntamente
con la storia clinica del paziente, con gli esami clinici e con altre evidenze
cliniche.
AZIONI RICHIESTE
Programmazione extra lavaggi: è assolutamente necessario effettuare
specifiche fasi di lavaggio se certe combinazioni di test vengono eseguite
insieme sugli analizzatori COBAS INTEGRA. Per ulteriori istruzioni e per la
versione più recente dell'elenco dei cicli di lavaggio extra, consultare la
metodica CLEAN.
È necessario implementare la procedura di extralavaggio (qualora
richiesta) prima di riportare i risultati di questo test.
Limiti ed intervalli
Intervallo di misura
Siero/plasma/urina
3‑2000 U/L (0.05‑33 µkat/L)
Determinare i campioni con attività più alte mediante la funzione rerun. La
diluizione dei campioni mediante la funzione rerun avviene nel rapporto 1:5.
I risultati ottenuti con i campioni diluiti mediante la funzione rerun vengono
automaticamente moltiplicati per il fattore 5.
Limiti inferiori di misura
Limite di sensibilità inferiore del test:
3 U/L (0.05 µkat/L)
Il limite di sensibilità inferiore rappresenta la minima concentrazione
misurabile dell’analita che può essere distinta dallo zero. Viene calcolato
come il valore che si trova 3 deviazioni standard al di sopra di quello di un
campione zero (campione zero + 3 DS, ripetibilità, n = 21).
Valori di riferimento9
Siero/plasma
Uomini/donne:
28‑100 U/L
(0.47‑1.67 μkat/L)
Uomini:
16‑491 U/L
(0.27‑8.20 μkat/L)
Donne:
21‑447 U/L
(0.35‑7.46 μkat/L)
Urina spontanea
2014-07, V 6.0 Italiano
Quoziente α‑amilasi/creatinina
Uomini:
58‑283 U/g
(0.97‑4.73 μkat/g)
Donne:
75‑390 U/g
(1.25‑6.51 μkat/g)
Quoziente α‑amilasi/creatinina
Per tener conto delle differenze dell’attività di α‑amilasi nell’urina, si
consiglia la determinazione del quoziente α‑amilasi/creatinina. A tale scopo,
determinare l’attività dell’α‑amilasi e la concentrazione di creatinina
nell’urina spontanea.
Quoziente [U/g opp. µkat/mmol] =
α‑amilasi [U/L opp. µkat/L]
creatinina [g/L opp. mmol/L]
Rapporto della clearance amilasi/creatinina (RCAC)13
L’RCAC viene determinato in base all’attività dell’amilasi e alla
concentrazione di creatinina. Il prelievo dei campioni di siero e la raccolta
dell’urina devono avvenire simultaneamente.
RCAC [%] =
amilasi urinaria [U/L] × creatinina sier. [mg/L]
amilasi sier. [U/L] × creatinina urinaria [mg/L]
× 100
RCAC = ca. 2‑5 %
Ogni laboratorio deve controllare l’applicabilità dei valori di riferimento alla
propria popolazione di pazienti e, se necessario, determinare intervalli di
riferimento propri.
Dati specifici sulla performance del test
Qui di seguito sono riportati i dati rappresentativi delle prestazioni sugli
analizzatori COBAS INTEGRA. I risultati dei singoli laboratori possono
differire da questi.
Precisione
La precisione è stata determinata usando campioni umani e controlli,
eseguiti in base ad un protocollo interno: con ripetibilità (n = 21)
e precisione intermedia (1 aliquota per serie, 1 serie al giorno, 21 giorni).
Sono stati ottenuti i seguenti risultati:
Siero/plasma
Ripetibilità
Media
CV
Precisione intermedia
Media
CV
Livello 1
Livello 2
76 U/L
(1.3 µkat/L)
192 U/L
(3.2 µkat/L)
1.4 %
1.2 %
Livello 1
Livello 2
73 U/L
(1.2 µkat/L)
181 U/L
(3.0 µkat/L)
1.4 %
1.4 %
Urina
Ripetibilità
Media
CV
Precisione intermedia
Media
CV
Livello 1
Livello 2
39.4 U/L
(0.66 µkat/L)
201 U/L
(3.4 µkat/L)
0.8 %
0.4 %
Livello 1
Livello 2
36.7 U/L
(0.61 µkat/L)
189 U/L
(3.2 µkat/L)
1.0 %
1.0 %
Confronto tra metodi
I valori di α‑amilasi ottenuti per campioni di siero, di plasma e di urina
umani su un analizzatore COBAS INTEGRA 700 con il reagente
COBAS INTEGRA α‑Amylase EPS ver.2 (AMYL2) (y) sono stati confrontati
con quelli determinati con il reagente corrispondente su un analizzatore
Roche/Hitachi 917 (x) e con il reagente precedente (AMYLL) su un
analizzatore COBAS INTEGRA 700 (x).
3/4
AMYL2
0003183742122COINV6.0
AMYL2
α-Amylase EPS ver.2
Enzimi
Siero/plasma
Analizzatore Roche/Hitachi 917
Dim. (n) del camp. = 64
Passing/Bablok20
Regressione lineare
y = 0.98x + 0.51 U/L
y = 1.00x – 1.28 U/L
т = 0.987
r = 1.000
DS (md 95) = 5.57
Sy.x = 5.59
Le attività dei campioni erano comprese tra 22 e 1900 U/L
(tra 0.37 e 31.7 µkat/L).
Analizzatore COBAS INTEGRA 700
Dim. (n) del camp. = 64
Passing/Bablok20
Regressione lineare
y = 0.98x + 1.72 U/L
y = 0.97x + 3.01 U/L
т = 0.982
r = 1.000
DS (md 95) = 12.22
Sy.x = 5.71
Le attività dei campioni erano comprese tra 22 e 1930 U/L
(tra 0.37 e 32.2 µkat/L).
Urina
Analizzatore Roche/Hitachi 917
Dim. (n) del camp. = 59
Passing/Bablok20
Regressione lineare
y = 0.98x – 0.32 U/L
y = 0.99x – 1.03 U/L
т = 0.988
r = 1.000
DS (md 95) = 17.3
Sy.x = 6.54
Le attività dei campioni erano comprese tra 0.66 e 1767 U/L
(tra 0.01 e 29.5 µkat/L).
Analizzatore COBAS INTEGRA 700
Dim. (n) del camp. = 59
Passing/Bablok20
Regressione lineare
y = 0.96x + 0.54 U/L
y = 0.95x + 1.92 U/L
т = 0.991
r = 1.000
DS (md 95) = 18.6
Sy.x = 6.28
10 Lorentz K. Approved recommendation on IFCC methods for the
measurement of catalytic concentration of enzymes. Part 9. IFCC
Method for α-Amylase. (1,4-α-D-Glucan 4-Glucanohydrolase, EC
3.2.1.1). Clin Chem Lab Med 1998;36(3):185-203.
11 Kurrle-Weittenhiller A, Hölzel W, Engel D, et al. Method for the
determination of total and pancreatic α-amylase based on 100 %
cleavage of the protected substrate ethylidiene-4-nitrophenylmaltoheptaoside. Clin Chem 1996;42(S6):S98.
12 Young DS. Effects of Preclinical Variables on Clinical Laboratory Tests.
AACC Press 1997, 2nd edition 1997.
13 Tietz NW, ed. Clinical Guide to Laboratory Tests, 3rd ed. Philadelphia
PA: WB Saunders Company 1995;46-51.
14 Hohenwallner W, Hägele EO, Scholer A, et al. Bestimmung von alphaAmylase mit p-Nitrophenylmaltoheptaosid als Substrat. Ber Öster Ges
Klin Chem 1983;6:101-112.
15 Glick MR, Ryder KW, Jackson SA. Graphical Comparisons of
Interferences in Clinical Chemistry Instrumentation.
Clin Chem 1986;32:470-475.
16 Breuer J. Report on the Symposium “Drug effects in Clinical Chemistry
Methods”. Eur J Clin Chem Clin Biochem 1996;34:385-386.
17 Sonntag O, Scholer A. Drug interference in clinical chemistry:
recommendation of drugs and their concentrations to be used in drug
interference studies. Ann Clin Biochem 2001;38:376-385.
18 Gokal R, Moberly J, Lindholm B, et al. Metabolic and laboratory effects
of icodextrin. Kidney Int 2002;62(81):62-71.
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for method transformation. Application of linear regression procedures
for method comparison studies in clinical chemistry, Part III.
J Clin Chem Clin Biochem 1988 Nov;26(11):783-790.
In questa metodica, per separare la parte intera da quella frazionaria in un
numero decimale si usa sempre il punto. Il separatore delle migliaia non
è utilizzato.
Simboli
Oltre a quelli indicati nello standard ISO 15223‑1, Roche Diagnostics
impiega i seguenti simboli:
Le attività dei campioni erano comprese tra 0.64 e 1853 U/L
(tra 0.01 e 30.9 µkat/L).
Letteratura
1 Greiling H, Gressner AM, eds. Lehrbuch der Klinischen Chemie und
Pathobiochemie, 3rd ed. Stuttgart/New York: Schattauer Verlag 1995.
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diagnosis of hyperamylasemia. Clin Chem 1986;32:301-307.
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Reference Intervals. Clin Biochem 1989;22:109-114.
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substrate for the assay of human α-amylase. Fresenius Z Anal Chem
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Chem Clin Biochem 1989;27:103-113.
9 Junge W, Wortmann W, Wilke B, et al. Development and evaluation of
assays for the determination of total and pancreatic amylase at 37°C
according to the principle recommended by the IFCC. Clin Biochem
2001;34:607-615. Erratum Clin Biochem 2003;36:161.
AMYL2
Contenuto della confezione
Volume dopo ricostituzione o mescolamento
Global Trade Item Number
GTIN
Le aggiunte o modifiche significative sono indicate mediante una linea verticale posizionata al margine.
© 2014, Roche Diagnostics
Roche Diagnostics GmbH, Sandhofer Strasse 116, D‑68305 Mannheim
www.roche.com
Distribuzione negli USA:
Roche Diagnostics, Indianapolis, IN
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