STOPPINI MONICA Affiliazione Dip. di Medicina Molecolare, Istituto

STOPPINI MONICA
Affiliazione
Dip. di Medicina Molecolare, Istituto di Biochimica, Università di Pavia
RUOLO
Professore associato
Insegnamento in affidamento in programmazione didattica 2014-‘15
Biochimica Generale (Farmacia gruppo Ippocrate)
Biochimica Generale (Farmacia gruppo Galeno)
Biochimica Applicata (Farmacia gruppo Ippocrate)
Curriculum vitae
1984 Laurea in Chimica e Tecnologia Farmaceutiche (Università di Pavia)
1988 Dottore di ricerca in Biochimica (Università di Pavia)
1992 Professore associato (settore scientifico disciplinare BIO/10)- Università di Pavia
Attività didattiche/organizzative
1992-1996 Biochimica Applicata C.L in Chimica e Tecnologia Farmaceutiche.
1996-1999 Chimica Biologica, C.L in Farmacia.
2000-2004 Biochimica Generale (6 CFU),C.L. in Farmacia
2000-2010 Biochimica Generale (6 CFU), C.L. in Chimica e Tecnologia Farmaceutiche
2003
Biochimica (4 CFU), C.L. in Scienze e Tecnologie della Produzione, qualità e informazione
nei settori farmaceutico, erboristico e nutraceutico.
2005-2010 Biologia Molecolare (3CFU), C.L. in Chimica e Tecnologia Farmaceutiche
2011-2012 Biochimica generale e Biologia Molecolare (12 CFU), C.L. in CTF
2010-2013 Biochimica Generale (6 CFU), C.L. in Farmacia
2011-2012 Biochimica metabolica e molecolare (1CFU) Master di II livello: Prodotti
nutraceutici:progettazione, sviluppo formulativo, controllo e commercializzazione
2013-2014 Biochimica generale (12 CFU), C.L. in Chimica e Tecnologia Farmaceutiche
Membro del Collegio dei docenti del Dottorato in Biochimica (2000-2013) e del Dottorato in Scienze
Biomediche (2011-)
Linee di ricerca
La ricerca è focalizzata allo studio dei meccanismi molecolari responsabili dell’aggregazione fibrillare di
proteine amiloidogeniche e si articola nei seguenti punti:
-analisi proteomica dei tessuti infiltrati di amiloide
-produzione di proteine ricombinanti aventi le stesse caratteristiche delle proteine amiloidogeniche
naturali purificate e produzione di isoforme mediante mutagenesi sito specifica
-caratterizzazione delle proprietà di stabilità termodinamica e delle proprietà di folding delle proteine
prodotte
-sviluppo di modelli in vitro e in vivo della malattia
-ricerca di farmaci capaci di inibire l’aggregazione fibrillare
Progetti finanziati
PRIN 1999: Folding e misfolding di proteine
PRIN 2004: Partners di interazione di proteine amiloidogeniche per lo studio dei processi di misfolding
ed aggregazione; possibili applicazioni
PRIN 2006: Individuazione di determinanti di folding e misfolding mediante mutagenesi sistematica
PRIN 2008: Effetto della matrice extracellulare sulla formazione, stabilità e citotossicità di fibrille amiloidi
e dei loro precursori oligomerici
Fondazione Cariplo 2007-Sviluppo di un biosensore ottico per la rivelazione dell'interazione fra fibrille
amiloidi e ligandi su matrice di silicio microstrutturato.
Fondazione Cariplo 2013- Structure-function relation of amyloid: understanding the molecular bases of
protein misfolding diseases to design new treatments
Pubblicazioni: 73; H index: 25; n. citazioni: 1774
Monica Stoppini - Pubblicazioni 2009-14
1.
Proteolytic cleavage of Ser52Pro variant transthyretin triggers its amyloid fibrillogenesis.
Mangione PP, Porcari R, Gillmore JD, Pucci P, Monti M, Porcari M, Giorgetti S, Marchese L,
Raimondi S, Serpell LC, Chen W, Relini A, Marcoux J, Clatworthy IR, Taylor GW, Tennent GA,
Robinson CV, Hawkins PN, Stoppini M, Wood SP, Pepys MB, Bellotti V. Proc Natl Acad Sci U S
A. 2014 Jan 28;111(4):1539-44. doi: 10.1073/pnas.1317488111.
2.
Class I Major Histocompatibility Complex, the Trojan Horse for Secretion of Amyloidogenic β2Microglobulin. Halabelian L, Ricagno S, Giorgetti S, Santambrogio C, Barbiroli A, Pellegrino S,
Achour A, Grandori R, Marchese L, Raimondi S, Mangione PP, Esposito G, Al-Shawi R, Simons
JP, Speck I, Stoppini M, Bolognesi M, Bellotti V. J Biol Chem. 2014 Feb 7;289(6):3318-27. doi:
10.1074/jbc.M113.524157
3.
Reduction of conformational mobility and aggregation in W60G β2-microglobulin: assessment by
15N NMR relaxation. Gümral D, Fogolari F, Corazza A, Viglino P, Giorgetti S, Stoppini M, Bellotti
V, Esposito G. Magn Reson Chem. 2013 Dec;51(12):795-807. doi: 10.1002/mrc.4018
4.
Structure, folding dynamics, and amyloidogenesis of D76N β2-microglobulin: roles of shear flow,
hydrophobic surfaces, and α-crystallin. Mangione PP, Esposito G, Relini A, Raimondi S, Porcari
R, Giorgetti S, Corazza A, Fogolari F, Penco A, Goto Y, Lee YH, Yagi H, Cecconi C, Naqvi MM,
Gillmore JD, Hawkins PN, Chiti F, Rolandi R, Taylor GW, Pepys MB, Stoppini M, Bellotti V. J Biol
Chem. 2013 Oct 25;288(43):30917-30. doi: 10.1074/jbc.M113.498857
5.
Monitoring the interaction between β2-microglobulin and the molecular chaperone αB-crystallin by
NMR and mass spectrometry: αB-crystallin dissociates β2-microglobulin oligomers. Esposito G,
Garvey M, Alverdi V, Pettirossi F, Corazza A, Fogolari F, Polano M, Mangione PP, Giorgetti S,
Stoppini M, Rekas A, Bellotti V, Heck AJ, Carver JA. J Biol Chem. 2013 Jun 14;288(24):1784458. doi: 10.1074/jbc.M112.448639
6.
Benefit of doxycycline treatment on articular disability caused by dialysis related amyloidosis.
Montagna G, Cazzulani B, Obici L, Uggetti C, Giorgetti S, Porcari R, Ruggiero R, Mangione PP,
Brambilla M, Lucchetti J, Guiso G, Gobbi M, Merlini G, Salmona M, Stoppini M, Villa G, Bellotti V.
Amyloid. 2013 Jun 4.
7.
C. elegans expressing human β2-microglobulin: a novel model for studying the relationship
between the molecular assembly and the toxic phenotype. Diomede L, Soria C, Romeo M,
Giorgetti S, Marchese L, Mangione PP, Porcari R, Zorzoli I, Salmona M, Bellotti V, Stoppini M.
PLoS One. 2012;7(12):e52314. doi: 10.1371/journal.pone.0052314.
8.
Hereditary systemic amyloidosis due to Asp76Asn variant β2-microglobulin. Valleix S, Gillmore
JD, Bridoux F, Mangione PP, Dogan A, Nedelec B, Boimard M, Touchard G, Goujon JM,
Lacombe C, Lozeron P, Adams D, Lacroix C, Maisonobe T, Planté-Bordeneuve V, Vrana JA,
Theis JD, Giorgetti S, Porcari R, Ricagno S, Bolognesi M, Stoppini M, Delpech M, Pepys MB,
Hawkins PN, Bellotti V. N Engl J Med. 2012 Jun 14;366(24):2276-83.
9.
Single-shot NMR measurement of protein unfolding landscapes. Rennella E, Corazza A, Codutti
L, Causero A, Bellotti V, Stoppini M, Viglino P, Fogolari F, Esposito G. Biochim Biophys Acta.
2012 Apr 13.
10. Determining the energy landscape of proteins by a fast isotope exchange NMR approach.
Rennella E, Corazza A, Codutti L, Bellotti V, Stoppini M, Viglino P, Fogolari F, Esposito G. J Am
Chem Soc. 2012 Mar 14;134(10):4457-60.
11. Fibrillogenesis of human β(2) -microglobulin in three-dimensional silicon microstructures. Merlo S,
Barillaro G, Carpignano F, Silva G, Surdo S, Strambini LM, Giorgetti S, Nichino D, Relini A,
Mazzini G, Stoppini M,
10.1002/jbio.201100132.
Bellotti
V.
J
Biophotonics.
2012
Oct;5(10):785-92.
doi:
12. The two tryptophans of β2-microglobulin have distinct roles in function and folding and might
represent two independent responses to evolutionary pressure.Raimondi S, Barbarini N,
Mangione P, Esposito G, Ricagno S, Bolognesi M, Zorzoli I, Marchese L, Soria C, Bellazzi R,
Monti M, Stoppini M, Stefanelli M, Magni P, Bellotti V. BMC Evol Biol. 2011;11:159.
13. Effects of the known pathogenic mutations on the aggregation pathway of the amyloidogenic
peptide of apolipoprotein A-I.Raimondi S, Guglielmi F, Giorgetti S, Di Gaetano S, Arciello A, Monti
DM, Relini A, Nichino D, Doglia SM, Natalello A, Pucci P, Mangione P, Obici L, Merlini G,
Stoppini M, Robustelli P, Tartaglia GG, Vendruscolo M, Dobson CM, Piccoli R, Bellotti V. J Mol
Biol. 2011;407:465-76.
14. Atomic structure of a nanobody-trapped domain-swapped dimer of an amyloidogenic beta2microglobulin variant.Domanska K, Vanderhaegen S, Srinivasan V, Pardon E, Dupeux F,
Marquez JA, Giorgetti S, Stoppini M, Wyns L, Bellotti V, Steyaert J. Proc Natl Acad Sci U S A.
2011;108:1314-9.
15. Effect of tetracyclines on the dynamics of formation and destructuration of beta2-microglobulin
amyloid fibrils.Giorgetti S, Raimondi S, Pagano K, Relini A, Bucciantini M, Corazza A, Fogolari F,
Codutti L, Salmona M, Mangione P, Colombo L, De Luigi A, Porcari R, Gliozzi A, Stefani M,
Esposito G, Bellotti V, Stoppini M. J Biol Chem. 2011;286:2121-31.
16. Embryonic stem and haematopoietic progenitor cells resist to Aβ oligomer toxicity and maintain
the differentiation potency in culture. Neri T, Bucciantini M, Rosti V, Raimondi S, Relini A, Massa
M, Zuccotti M, Donadei S, Stefani M, Redi CA, Merlini G, Stoppini M, Garagna S, Bellotti V.
Amyloid. 2010 Sep;17(3-4):137-45.
17. The intracellular quality control system down-regulates the secretion of amyloidogenic
apolipoprotein A-I variants: a possible impact on the natural history of the disease.Marchesi M,
Parolini C, Valetti C, Mangione P, Obici L, Giorgetti S, Raimondi S, Donadei S, Gregorini G,
Merlini G, Stoppini M, Chiesa G, Bellotti V. Biochim Biophys Acta. 2011 Jan;1812(1):87-93.
18. Screening of fibrillogenesis inhibitors of β2-microglobulin: integrated strategies by mass
spectrometry capillary electrophoresis and in silico simulations. Regazzoni L, Colombo R,
Bertoletti L, Vistoli G, Aldini G, Serra M, Carini M, Facino RM, Giorgetti S, Stoppini M,
Caccialanza G, De Lorenzi E. Anal Chim Acta. 2011 Jan 31;685(2):153-61
19. Folding and fibrillogenesis: clues from beta2-microglobulin.Rennella E, Corazza A, Giorgetti S,
Fogolari F, Viglino P, Porcari R, Verga L, Stoppini M, Bellotti V, Esposito G. J Mol Biol. 2010 Aug
13;401(2):286-97.
20. Clinical, radiological, and biochemical features of a bilateral buttock amyloidoma emerging after
27 years of hemodialysis.Montagna G, Raimondi S, Moro G, Uggetti C, Relini A, Magrini U,
Esposito G, Giorgetti S, Congi L, Mosconi M, Galli G, Villa G, Segagni S, Donadei S, Obici L,
Merlini G, Stoppini M, Bellotti V. Amyloid. 2009;16(3):115-21.
21. beta2-Microglobulin is potentially neurotoxic, but the blood brain barrier is likely to protect the
brain from its toxicity.Giorgetti S, Raimondi S, Cassinelli S, Bucciantini M, Stefani M, Gregorini G,
Albonico G, Moratti R, Montagna G, Stoppini M, Bellotti V. Nephrol Dial Transplant. 2009
Apr;24(4):1176-81.
22. Protein Misfolding Diseases. Bellotti V and Stoppini M. The Open Biology Journal, 2009, 2, 228234
23. Equilibrium unfolding thermodynamics of beta2-microglobulin analyzed through native-state H/D
exchange. Rennella E, Corazza A, Fogolari F, Viglino P, Giorgetti S, Stoppini M, Bellotti V,
Esposito G. Biophys J. 2009 Jan;96(1):169-79.