Cosa mangiamo veramente

Laura Beata
Silvia Valesano
Classe 4°B
Classe 4°B
Concorso “Sperimento Anch’io”
Anc
RELAZIONI DI LABORATORIO
(Italiano)
Titolo:: “Cosa mangiamo veramente?”
Scopo: 1. Scoprire in quali alimenti ci sono o non ci sono le proteine (Saggio al biureto);
biureto)
2. Approfondimento
pprofondimento sulle proteine dell’uovo e del latte
Contenuti teorici
Le proteine sono dei composti quaternari perché i loro elementi fondamentali sono: il carbonio,
l’azoto, l’idrogeno e l’ossigeno. Esse hanno una struttura aggrovigliata e sono formate da catene di
diversi amminoacidi, molecole organiche aventi la stessa struttura di base: un atomo di carbonio
centrale a cui sono legati un gruppo amminico,
amminic un gruppo carbossilico, un atomo di idrogeno ed
un gruppo laterale, cioè una catena di due o più atomi, che determina le proprietà di ogni singolo
amminoacido.
Struttura generica di un amminoacido.
R rappresenta un gruppo laterale specifico di ogni amminoacido.
Struttura a groviglio di una proteina
Formazione del biureto
L’urea è un composto chimico formato da un gruppo ammidico
ammidico con formula CO(NH2)2.
O
C
NH2
NH2
Se legato due molecole di urea vengono scaldate, quindi viene fornita energia, esse si legano
formando il biureto.
Situazione A
L’atomo di carbonio (C) si trova predisposto ad interagire con elementi da cui può acquistare
elettroni, ovvero l’azoto della seconda molecola di urea. Uno dei due legami tra O e C si rompe e C
si lega all’atomo N della seconda molecola di urea, mentre O, che per essere stabile ha bisogno di
legare il suo elettrone di valenza libero con un atomo di carica positiva, trova la possibilità di un
legame con l’atomo H+ della seconda molecola di urea che si è staccato dal gruppo NH2 in seguito
al legame di questo con l’atomo di carbonio.
NH2
O
H+
C
NH
Situazione B
O
C
NH2
legami in formazione
legami in rottura
NH2
Quindi, essendosi legato l’atomo di idrogeno con l’atomo di ossigeno, si ha ora una situazione
stabile in cui abbiamo avuto la formazione di un gruppo enolico COH.
NH2
O
H
O
C
NH
C
Situazione C
NH2
NH2
Ora, però, l’atomo di idrogeno (H) è attratto dal gruppo NH2 della prima molecola. H si lega a
questo, rompendo il suo legame con O e il gruppo NH2 rompe il suo unico legame con C. Si viene
così a formare il gruppo NH3, l’ammoniaca.
H
O
NH2
C
O
NH
C
Situazione D
NH2
legami in formazione
legami in rottura
NH2
Infine, l’atomo di ossigeno ora ha un elettrone di valenza libero, quindi riforma il suo secondo
legame con C. Si viene così a formare la molecola del biureto definitiva.
NH2
O
O
C
C
NH
Situazione E
+ NH3
NH2
Sappiamo che durante una reazione, minore è l’energia potenziale, maggiore è la stabilità del
composto. Nella situazione C, dove l’idrogeno della seconda molecola è legato all’ossigeno della
seconda molecola, l’energia potenziale è maggiore. Nella situazione E, invece, dove l’idrogeno è
legato al gruppo NH2 della prima molecola, l’energia potenziale è minore, quindi la stabilità è
maggiore. In natura esistono sia la situazione C che la situazione E, in quanto la situazione E
proviene dalla prosecuzione della stessa reazione. Se si lasciasse proseguire la reazione all’infinito,
la situazione C si presenterebbe sempre più in minor quantità rispetto alla situazione E, ma dato
che ciò non può accadere, è doveroso tener conto di entrambe le soluzioni.
Energia potenziale
B
D
A
E
C
Coordinate di reazione
Materiale occorrente
- Pipette (∆x = 0,25 ml)
- Bilancia (∆x = 0,01 g)
- Becher
- Provette e porta provette
- Bacchette per mescolare
- Cucchiai
- Piattini per misurazione reagenti
- 10 g di urea
- 1 g di solfato di rame (CuSO4)
- Acqua distillata
- Alcol etilico 95°
- Uova
- Fruttosio sciolto in acqua distillata
- Amido sciolto in acqua distillata
- Saccarosio sciolto in acqua distillata
- Latte
- Padella
- Chinotto (o altra bibita acida)
Descrizione dell’esperimento “Saggio al biureto” (1)
Per procedere allo svolgimento del “Saggio al biureto” occorre preparare il reagente.
Sciogliamo in un becher, contenente 100 ml di acqua distillata, 10 g di urea e in un altro becher, contenente
la stessa quantità d’acqua distillata, 1 g di solfato di rame. Mescoliamo entrambe le soluzioni. Portiamo ad
ebollizione la soluzione di H2O + urea, in modo che le molecole si possano unire. In seguito unisco le due
soluzioni e, dopo aver ottenuto una sostanza liquida di colore
azzurrino, siamo pronti per procedere con l’ esperimento.
Becher contenente la soluzione di ioni rameici e biureto
Prepariamo 6 provette in un porta provette e altre 6 provette di controllo in un altro porta provette.
Queste contengono in ordine: acqua, fruttosio, saccarosio, amido, latte e albume d’uovo (diluito con acqua
distillata per renderlo più liquido). Ogni provetta contiene 25 ml di ogni sostanza; all’interno di ognuna di
queste introduciamo circa 5 ml di reagente. La reazione presenterà un colore violaceo solo se vi è una
presenza di proteine negli alimenti. Se, invece, in quell’alimento non ci sono proteine, la colorazione sarà
azzurrina come il reagente. Procediamo allo stesso modo con le provette di controllo e osserviamo il
risultato.
Osservazioni
Come si può vedere dall’immagine precedente, nella prima serie di provette il fruttosio presenta una
colorazione giallastra. Abbiamo dovuto cambiare la soluzione della provetta di controllo corrispondente
poiché abbiamo notato che il fruttosio che avevamo utilizzato era stato contaminato oppure era degradato
(mostrava infatti una colorazione giallastra).
A destra il fruttosio usato per la priva provetta
(colore giallastro), a sinistra fruttosio usato per la
provetta di controllo (bianco)
Approfondimento sulle proteine dell’uovo e del latte (2)
La prima parte del nostro approfondimento consiste nella cottura dell’uovo senza l’utilizzo si una fiamma o
di altra fonte di calore.
Rompiamoo l’uovo in una padella, facendo attenzione ad evitare un’eventuale mescolanza tra il tuorlo e
l’albume, e vi versiamo sopra dell’alcol etilico 95°. Osserviamo che l’albume diventa filamentoso, invece il
tuorlo grumoso. Questo è dovuto dalla presenza di diverse proteine nelle due parti di un uovo che quindi
reagiscono in modo diverso. In entrambi i casi, la “cottura” dell’uovo è dovuta al fatto che l’alcol etilico
“distende” e “allunga” le proteine, che di per sé hanno una struttura aggrovigliata, rompendone i legami
interni.
La seconda parte del nostro approfondimento consiste nel “solidificare” il latte per mezzo di una bevanda
acida, ad esempio il chinotto.
Abbiamo preso un bicchiere e vi abbiamo aggiunto ¾ di chinotto e ¼ di latte. Appena dopo un minuto
abbiamo notato che il latte si divide in tanti piccoli grumi, e scende verso il basso portando con sé i
coloranti del chinotto. L’acidità di questa bevanda quindi rompe i legami tra le proteine e fa sì che esse si
leghino a formare dei grumi solidi.
Latte sul fondo sotto forma di piccoli grumi
Conclusioni
Da questi esperimenti possiamo affermare che l’uovo è una fonte di proteine, ma non sono tutte uguali,
variano in basse alla loro appartenenza all’albume o al tuorlo. Abbiamo dimostrato che un altro alimento
proteico è il latte, ma abbiamo anche visto che alcuni alimenti come il fruttosio, il saccarosio, l’amido e
l’acqua non contengono alcuno tipo di proteine.