Curriculum Vitae di Carlo Guardiani

Curriculum Vitae di
Carlo Guardiani
Informazioni personali
Data di nascita: 29 Gennaio 1970
Luogo di nascita: Terni, (TR)
Nazionalità: Italiana
Indirizzo:
Department of Chemistry
Georgia State University
P.O. Box 4098
Atlanta, Georgia 30302-4098 (USA)
Office: 515 Science Annex
Tel: +1-(404) 413-5529
email 1: [email protected]
email 2: [email protected]
Esperienze Lavorative
Gennaio 2011 ad oggi
Ricrcatore a tempo determinato presso il Dipartimento di Chimica dell’Università di Firenze nel gruppo del Prof. Piero Procacci per lo svolgimento di un programma di ricerca intitolato
In silico assessment of peptides with potential pharmaceutical
properties for Multiple Sclerosis.
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Maggio 2010 - Dicembre 2010
Posizione post-dottorale presso il Dipartimento di Chimica della Georgia State University, USA, nel gruppo del Prof. I. Ivanov. Attività di ricerca: simulazioni di biomeccanica del Proliferating Cell Nuclear Antigen e studi conformazionali della
coda N-terminale dell’istone H4.
Novembre 2009 - Dicembre 2009
Incarico di prestazione occasionale presso il Centro per lo Studio delle Dinamiche Complesse dell’Università di Firenze per
lo svolgimento della seguente attività: Misure con tecniche
di dinamica molecolare per la validazione di modelli coarsegrained di proteine utilizzati per lo studio dei meccanismi di
ripiegamento e d’interazione con substrati.
Settembre 2006 - Agosto 2009
Contratto Co.Co.Co. presso il Centro per lo Studio delle Dinamiche Complesse nell’ambito di un progetto FIRB Internazionale intitolato: Study of the role of sugars in the etiology of multiple sclerosis in cooperazione con la Harvard Medical School.
Il Progetto è stato finanziato dal Ministero dell’Università e
delle Ricerca Scientifica e tecnologica.
Novembre 2004 - Luglio 2006
Assegno di ricerca presso il Centro Interdipartimentale per lo
studio delle dinamiche complesse per affrontare un progetto
intitolato: Descrizione Mesoscopica del Ripiegamento di Proteine.
Marzo 2004 - Ottobre 2004
Contratto Co.Co.Co. presso il Centro di Sistemi di Dinamiche
Complesse per lo studio di problematiche relative allo stretching di polimeri mediante simulazioni Monte Carlo.
Formazione Accademica
Gennaio 2009
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Qualifica alle funzioni di : Maı̂tre de Conférences nelle seguenti
sezioni:
Sezione
Risultato Data del
risultato
64 - Biochimie et
biologie moléculaire
Qualifié
27/01/2009
65 - Biologie cellulaire
Qualifié
29/01/2009
85 - Sc. physicochim. et ingénierie
appliquée à la santé (ex 39è)
Qualifié
28/01/2009
Luglio 2003
Dottorato di Ricerca in Dinamica non lineare e sistemi complessi
Dipartimento di Sistemi ed Informatica
Università degli Studi di Firenze
Relatore : Prof. Fabio Schoen
Titolo : An adaptive evolution strategy for protein folding
Ottobre 2002- Luglio 2003 : presso il Gruppo di Modellistica
Molecolare, Facoltà di Chimica, Università di Danzica, Polonia, sotto la supervisione del Prof. Adam Liwo
Durante il Corso di Dottorato ho sostenuto presso la Facoltà
di Ingegneria i seguenti esami per rafforzare la mia formazione
matematica:
• Controlli Automatici VOTO : 30/30 con lode
• Teoria dei Sistemi VOTO : 26/30
• Controlli Automatici II VOTO : 30/30
• Analisi Matematica II VOTO : 30/30 e lode
• Metodi Matematici per l’Ingegneria VOTO : 30/30
Ho anche seguito il corso di Calcolo delle Probabilità e Statistica presso il Corso di Laurea in Ingegneria per l’Ambiente e
Territorio ed il corso in Meccanica Statistica/Fisica Statistica
presso il Corso di Laurea in Fisica.
Marzo 2000 Laurea in Biologia, Università degli Studi di Firenze.
Votazione : 110/110 e lode.
Relatore : Prof Marcello Buiatti. Correlatore: Dr Franco Bagnoli.
Titolo : Un modello teorico di evoluzione di quasi-species
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No di
qualificazione
09264196515
09265196515
09285196515
Durante il corso di laurea, dato il mio interesse per la modellistica dei sistemi biologici ho inserito nel mio piano di studio i
seguenti esami:
• Geometria I (CdL Matematica) VOTO : 29/30
• Analisi Matematica I (CdL Matematica) VOTO : 30/30
• Teoria ed Applicazione delle Macchine Calcolarici (CdL
Informatica) VOTO : 30/30
• Modellistica e Controllo dei Sistemi Biologici (CdL Ingegneria Ambientale)VOTO : 27/30
Attività di Ricerca
Posizione Post-Doc alla GSU (Maggio 2010 ad oggi)
• La mia attuale attività di ricerca alla Georgia State University si concentra su due progetti principali. Il primo progetto si
basa su simulazioni di Steered Molecular Dynamics (SMD) dei
Proliferating Cell Nuclerar Antigens (PCNA). Le PCNA sono
proteine trimeriche che formano strutture ad anello in grado di
avvolvere il DNA operando in tal modo come piattaforme per
l’ancoraggio delle polimerasi e degli enzimi di riparazione. Le
simulazioni di SMD sono finalizzate allo studio del meccanismo
di apertura della struttura ad anello nella PCNA eterotrimerica umana Rad9-Rad1-Hus1. Stiamo inoltre pianificando di
effettuare simulazioni di Umbrella Sampling per confrontare la
stabilità delle tre interfacce dell’eterotrimero al fine di stabilire quale di esse si apra quando l’anello delle CPNA va ad
avvolgere il DNA.
Il secondo progetto di ricerca di cui mi sto occupando riguarda
lo studio conformazionale della coda N-terminale dell’istone H4
mediante simulazione REMD in solvente implicito. Il peptide
può essere acetilato in tutte le possibili combinazioni sulle lisine
5, 8, 12 e 16 ed i differenti pattern di acetilazione si traducono
in una diversa sensibilità alla metilazione della Arginina 3 da
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parte delle arginina metil-transferasi (PRMT). Le simulazioni
preliminari effettuate sul peptide wild-type e sul peptide tetraacetilato hanno dimostrato che l’acetilazione induce la comparsa di una popolazione di strutture compatte ed omogenee con
un motivo dominante rappresentato da 3 eliche ortogonali tra di
loro. Questa particolare struttura permette una riduzione della
distanza end-to-end suggerendo una possibile spiegazione per
l’influenza delle modificazione post-traduzionali della Lisina 16
sulla metilazione della Arginina 3 presso l’estremità opposta
della molecola.
Contratto Co.Co.Co. (2006-2009)
• La mia attivita’ di ricerca si è incentrata sullo studio di alcuni peptidi coinvolti nella patogenesi della Sclerosi Multipla.
In particolare ho effettuato simulazioni di Dinamica Molecolare per identificare le conformazioni di equilibrio dei peptidi in
acqua e per valutare gli effetti strutturali della forza ionica e
dei fluoroalcol. Al fine di ottenere un efficiente campionamento
dello spazio delle conformazioni si e’ utilizzata la tecnica del
Replica Exchange Molecular Dynamics (REMD). Il tempo di
calcolo è stato contenuto entro limiti ragionevoli grazie all’uso
di un modello implicito di solvente, il Generalized Born model.
Ho anche effettuato simulazioni in solvente esplicito dei piu’
piccoli peptidi di interesse al fine di confrontare i risultati con
quelli delle simulazioni in solvente implicito. È stato cosi’ possibile avere una validazione reciproca dei due metodi ed è stata
realizzata una calibrazione piu’ fine dei parametri piu’ rilevanti.
Le strutture di equilibrio dei peptidi prodotte mediante le simulazioni REMD, sono poi state usate come input per effettuare
simulazioni di docking con l’anticorpo 8/18C5 che è l’unico anticorpo associato alla Sclerosi Multipla di cui attualmente sia
nota la struttura tridimensionale. Poichè alcuni nostri peptidi
sono risultati strutturalmente complementari al sito di legame
dell’anticorpo 8/18C5, essi rappresentano potenzialmente un
punto di partenza per la progettazione di farmaci in grado di
rallentare la progressione della malattia.
Un’altra linea di ricerca in cui sono stato impegnato riguarda
lo studio delle modificazioni post-traduzionali, ed in particolare
della glicosilazione, nella patogenesi delle malattie autoimmuni.
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In particolare, al fine di chiarire il ruolo degli zuccheri nell’insorgenza della Sclerosi Multipla, ho effettuato simulazioni di Dinamica Molecolare e di docking sul glicopeptode CSF114(Glc)
che si è dimostrato capace di interagire selettivamente con gli
autoanticorpi presenti nel siero dei malati di Sclerosi Multipla.
Assegno di Ricerca (2004-2006)
• La mia ricerca si è focalizzata sull’applicazione di modelli semplificati allo studio di proteine reali. In particolar modo, mi
sono interessato all’identificazione di contatti chiave in grado
di influenzare la cinetica del folding. Tali contatti possono essere individuati mediante lo studio dei Phi-values, un indicatore che permette di identificare le regioni di una proteina che
gia’ si trovano in una conformazione native-like nello stato di
transizione. In alternativa, i bottleneck cinetici possono essere
mappati identificando i contatti la cui probabilita’ di formazione varia piu’ velocemente in corrispondenza della temperatura
di folding/unfolding.
La prima fase dello studio si e’ incentrata sul confronto tra
il modello Gō ed il modello Sorenson/Head-Gordon (SHG) al
fine di individuare i limiti ed i punti di forza di questi due approcci. Il modello Gō e’ basato sul ruolo della topologia dello
stato nativo sul processo di folding: i contatti nativi vengono
favoriti mentre gli altri sono penalizzati. Studi sperimentali e
teorici hanno dimostrato che tale modello e’ abbastanza realistico nel caso di proteine piccole e che foldano rapidamente
con un meccanismo a due stati. Il modello Gō, tuttavia, prescinde completamente dai dettagli chimico-fisici della sequenza
aminoacidica ed e’ pertanto non del tutto adeguato allo studio
di proteine in cui la frustrazione energetica e’ molto rilevante. Cio’ spiega l’importanza di una seconda classe di modelli
basati sulla chimica delle proteine come e’ il caso dell’SHG in
cui sono previsti tre tipi di residui: idrofobici, polari e neutri. Tali modelli inoltre, non richiedendo in input la struttura
terziaria della proteina, si possono considerare piu’ vicini ad
un’impostazione ab initio.
Si è scelto di testare i due modelli sul dominio WW della proteina hPin1 sulla quale sono disponibili dati strutturali, cinetici
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e termodinamici. Il nostro studio ha dimostrato che solo il modello Gō riesce a riprodurre correttamente la cooperativita’ e
reversibilita’ del folding del dominio WW gia’ verificata dagli
studi sperimentali. Un’analisi piu’ approfondita ha permesso
di appurare che i limiti del modello SHG vanno ricercati nelle
caratteristiche del landscape energetico che non ha la topologia
di un funnel in quanto la valle nativa appare partizionata in due
sotto-bacini corrispondenti a strutture di chiralita’ opposta.
La seconda fase della mia ricerca, attualmente ancora in corso,
si basa su simulazioni Gō di folding dei domini C3, C5 e C6
della Myosin Binding Protein C, una proteina coinvolta nella
Cardiomiopatia Ipertrofica (HCM). Lo scopo del lavoro consiste proprio in una caratterizzazione delle mutazioni a carico
della MyBPC in modo da distinguere quelle coinvolte nella cinetica e termodinamica del folding dei singoli domini, da quelle
responsabili dell’interazione tra domini. Lo studio si svolge in
collaborazione con i genetisti del Centro di Diagnostica Genetica dell’Azienda Ospedaliero-Universitaria di Careggi al fine di
precisare il ruolo di alcune nuove mutazioni da essi scoperte.
Contratto Co.Co.Co. (Marzo-Ottobre 2004)
• In questo lavoro, in collaborazione con il Dr. Franco Bagnoli,
ho sviluppato un modello estremamente semplificato di stretching di un polimero nel quale la molecole è schematizzata come
un insieme di contatti in serie con una molla armonica. Le interazioni chimiche che stabilizzano la conformazione nativa sono
modellizzate come un premio di folding che un dominio riceve
quando la frazione di contatti integri supera una soglia prefissata. Il modello dunque, risulta estremamente più semplice
degli altri modelli comunemente usati per studiare l’unfolding
meccanico di un polimero come ad esempio il Worm-Like-Chain
model ed il Freely-Jointed-Chain model. Il modello tuttavia,
riesce a riprodurre qualitativamente molte caratteristiche delle
curve forza-estensione registrate in esperimenti di Microscopia
a Forza Atomica. In particolare, il nostro modello riproduce il
caratteristico profilo a dente di sega con picchi la cui altezza dipende dal premio di folding, dalla temperatura e dalla velocità
di trazione. Il modello inoltre riproduce la dipendenza logaritmica della forza di rottura dal pulling rate. Un altro argomento
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studiato nel nostro lavoro è stata la relazione tra le altezze di
picchi successivi nel profilo forza-estensione. In particolare, si
è osservato che se il primo evento di unfolding provoca un aumento delle fluttuazioni della lunghezza del polimero e della
molla, allora il picco successivo sarà meno pronunciato, cioè il
successivo evento di unfolding risulterà facilitato.
Tesi di Dottorato (2000-2003)
• La mia ricerca di Dottorato si è basata sull’applicazione di algoritmi genetici al problema dell’ottimizzazione di strutture di
proteine. In particolare, ho utilizzato la Covariance Matrix
Adaptation Evolution Strategy (CMAES) sviluppata da Hansen
ed Ostermeier all’Università Tecnica di Berlino per migliorare la performance del Conformational Space Annealing (CSA)
sviluppato da Lee, Scheraga e Rackovsky presso l’Università di
Cornell, USA. Scopo della mia ricerca è stato anche il perfezionamento del CMAES stesso. La mia attività di ricerca è stata
articolata in 4 fasi: (1) Primo perfezionamento del CMAES attraverso ottimizzazioni locali (2) Secondo perfezionamento del
CMAES attraverso un operatore di ricombinazione (3) Studio
sistematico della performance del CMAES perfezionato nell’ottimizzazione delle proteine test 1fsd ed 1igd (4) Sviluppo di una
procedura basata sul CMAES per il perfezionamento del CSA.
Gli studi sulle funzioni test di Rastrigin hanno dimostrato che
il minimizzatore locale permette di trovare il minimo globale
della funzione di Rastrigin perfettamente simmetrica, mentre
l’operatore di ricombinazione permette di trovare il minimo assoluto anche nel caso di funzioni asimmetriche mis-scalate di un
fattori 10 e 1000. I test sulla proteina 1fsd invece hanno dimostrato che il CMAES perfezionato esplora un minimo locale relativo a strutture ad α-elica creando anche molte conformazioni
native-like, ma poi tale regione viene abbandonata e vengono
generate conformazioni non native ad alta energia. Nel caso di
proteine di grandi dimensioni come 1igd i risultati sono stati
ancora più deludenti. Sebbene i test abbiano dimostrato che il
CMAES da solo non è molto efficiente nell’ottimizzazione delle
proteine, esso si è comunque rivelato un valido strumento per
il perfezionamento del CSA permettendo a questo algoritmo di
evadere dai minimi locali dove spesso risultava intrappolato e di
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raggiungere conformazioni più native-like dalla nuova posizione
nello spazio delle conformazioni.
Tesi di Laurea (2000)
• Nella mia tesi di laurea sono stati affrontati due problemi attuali di biologia evoluzionistica: la speciazione simpatrica e
l’evoluzione della riproduzione sessuata. La speciazione simpatrica è stata studiata con due differenti modelli: un modello
microscopico in cui si considerano i genotipi di tutti gli individui della popolazione ed un modello macroscopico in cui si
considerano solo le frequenze dei fenotipi. Le simulazioni hanno dimostrato la possibilità della speciazione simpatrica: in
particolare, mentre la speciazione delle popolazioni asessuate è
semplicemente il risultato di un’elevata pressione di competizione, la competizione da sola non è sufficiente ad indurre la
speciazione in popolazioni sessuate che, a causa della ricombinazione, reagiscono alla pressione di competizione allargando
la distribuzione di frequenza senza però spezzarla in due. La
speciazione simpatrica, tuttavia può essere indotta anche in
popolazioni sessuate, a condizione che il mating sia consentito
solo tra individui la cui distanza fenotipica non superi una certa soglia. L’evoluzione del sesso è un celebre paradosso della
biologia evoluzionistica: come può un meccanismo riproduttivo
apparentemente cosı̀ inefficiente essere cosı̀ diffuso ? Le simulazioni hanno dimostrato che il sesso, attraverso la ricombinazione permette una rapida crescita della variabilità genetica, permettendo ai sessuati di colonizzare rapidamente le regioni dello
spazio fenotipico cui corrisponde la fitness più alta, prendendo
cosı̀ il sopravvento sugli asessuati la cui velocità di movimento
è limitata dal tasso di mutazione.
Competenze Linguistiche
Italiano: lingua madre
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Inglese: Fluente sia scritto che parlato ( nel 1999 ho ricevuto il
Certificate of Proficiency in English presso il British Institute
di Firenze)
Francese: elementare. Nel 2009 ho conseguito il Certificato DELF
A1 presso l’Istituto Francese di Firenze con votazione 98/100.
Abilità Informatiche
Linguaggi di Programmazione: Pascal,C,Fortran 77,Fortran 90/95
Sistemi Operativi: Linux
Software Applicativi: Latex, Gnuplot, Xmgrace, Xfig, awk
Software biomolecolari : Rasmol, VMD, Amber, NAMD, GOLD,
Haddock
Libri
• C. Guardiani:
An adaptive evolution strategy for protein folding
Optimizing proteins through genetic algorithms
Lambert Academic Publishing, Saarbrücken, 2010
ISBN: 978-3-8383-7425-3
• C. Guardiani e F. Cecconi
Coarse-Grained protein modeling
in: Protein Folding
Novascience Ed., 2010
In stampa
Pubblicazioni
• J. Wang, Y. Feng, S. Asher, C. Guardiani, I. Ivanov, Y.G.
Zheng:
Histone H4 acetylation differentially regulates the activities of
type I and type II PRMTs in cis
10
Articolo in stampa sul Journal of Biological Chemistry, 2010
http://www.jbc.org/cgi/doi/10.1074/jbc.M110.207258
• C. Guardiani, S. Marsili, S. Marchetti, C. Gambi, P. Procacci,
R. Livi:
Conformational structure of the MOG derived peptide 101-108
in solution
Biopolymers (Peptide Science), 2011, Vol 96, 245-252.
• C. Guardiani, S. Marsili, P. Procacci, R. Livi:
Fragment 101-108 of Myelin Oligodendrocyte Glycoprotein: a
possible lead compound for Multiple Sclerosis
Journal of the American Chemical Society, 2009, Vol
131, pag 17176-17184
• C.Guardiani, R.Livi, F. Cecconi:
Coarse grained modeling and approaches to protein folding
Current Bioinformatics, 2010, Vol 5, pag 217-240(24)
• F. Cecconi, C. Guardiani, R. Livi:
Analyzing pathogenic mutations of C5 domain from cardiac
myosin binding protein C through MD simulations
European Biophysics Journal, 2008, Vol 37, pag 683-691.
• F. Cecconi, C. Guardiani and R. Livi:
Stability and kinetic properties of C5-domain of Myosin binding
protein C and its mutants
Biophysical Journal Volume 94, Issue 4 February 15, 2008,
pag 1403-1411
• C. Guardiani, F. Cecconi and R. Livi:
Computational analysis of folding and mutation properties of
C5 domain of Myosin binding protein C
Proteins: Structure, Function and Bioinformatics Vol
70, pag 1313-1322 (2008)
• Carlo Guardiani e Franco Bagnoli,
A toy model of polymer stretching,
Journal of Chemical Physics Volume: 125 (2006), pag
084908
11
• Carlo Guardiani, Fabio Cecconi e Roberto Livi,
Testing simplified protein models of the hPin1 WW domain
Biophysical Journal Volume: 91, July 2006, pag 694-704
• Carlo Guardiani, Fabio Cecconi e Roberto Livi,
Identification of kinetic bottlenecks of hPin1 WW domain through molecular dynamics simulations using simplified protein
models,
in WSEAS Transactions on Biology and Biomedicine,
Issue 3, Volume 3, March 2006, pag 249-256. ISSN 1109-9518.
• Franco Bagnoli and Carlo Guardiani,
A model of sympatric speciation through assortative mating,
Physica A 347 (2005) 534-574
• Franco Bagnoli and Carlo Guardiani,
A microscopic model of evolution of recombination,
Physica A 347 (2005) 489-533
• Franco Bagnoli and Carlo Guardiani,
A microscopic model of evolution of recombination in WSEAS
Transactions on Biology and Biomedicine, Issue 4, Volume 1, pag 416, October 2004
• Franco Bagnoli and Carlo Guardiani,
Sympatric Speciation through Assortative Mating in a LongRange Cellular Automaton in Cellular Automata, Proceedings of the 6-th International Conference on Cellular Automata for Research and Industry, ACRI 2004 Amsterdam, LNCS
3305, The Netherlands, October 2004, editors Peter M.A. Sloot,
Bastien Chopard, Alfons Hoekstra (Springer 2004); p. 405.
Congressi, Workshop e Scuole
• Les cycles thématiques de l’institut d’études avancées: Dynamiques des systèmes complexes; axe: modèlisation de macromolécules biologiques, Università di Cergy-Pontoise, 22 Marzo
- 1 Aprile 2011, Francia. Invited talks: Application of REM
method in the simulation of glycopeptides (I) Application of
REM method in the simulation of glycopeptides (II).
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• BIT’s 3rd Annual Protein and Peptide Conference (PepCon2010) Theme: After a Solution for the Machines of Life. Pechino, Cina, 21-23 Marzo, 2010. Invited Talk: Computational
Study of a Potentially Bioactive Peptide for the Treatment and
Diagnosis of Multiple Sclerosis.
• Workshop Physics of protein folding and aggregation,
Bressanone (Bolzano), 11-12 Febbraio 2010. Invited Talk: A
possible lead compound for Multiple Sclerosis
• Presentazione di un poster, 7th EBSA European Biophysics
Congress, Genova, 11-15 Luglio 2009. Titolo del poster: A
simulation approach to Multiple Sclerosis: study of a peptide
with a pharmaceutical potential (con S. Marsili, P. Procacci
and R. Livi).
• Presentazione di un poster al Workshop BioStruct09 Unraveling the structure of biomolecules: from nonequilibrium statistical mechanics to mechanical manipulation, Area CNR Sesto
Fiorentino, 16-18 Febbraio 2009. Workshop sponsorizzato dal
programma Sim.Bio.Ma. (Simulations of Biosystems and Material Science) della European Science Foundation.
Titolo del poster: A computational study of a peptide related
to Multiple Sclerosis (con S. Marsili, P. Procacci and R. Livi).
• Presentazione di un poster, 6th European Biophysics Congress,
Imperial College, London, 14-18 Luglio 2007. Titolo del poster:
A computational study of pathogenic mutations in domain C5
of MyBPC (con F. Cecconi and R. Livi).
• Computational characterization of the mutation impact on domain C5 of Myosin Binding Protein C, C. Guardiani, F. Cecconi e R. Livi
in Proceedings of the Conference Noise and Fluctuations in
Biological, Biophysical and Biomedical Systems, SPIE
Symposium on Fluctuations and Noise, 20-24 Maggio 2007, Firenze, organizzato dalla International Society for Optical Engineering (SPIE).
• Presentazione di un poster al Workshop Progress in ab-initio
modelling of biomolecules: towards computational spectroscopy, 2-4 Aprile 2007, Dipartimento di Fisica, Università di Ro13
ma. Workshop organizzato dal programma Sim.Bio.Ma. (Simulations of Biosystems and Material Science) della European
Science Foundation.
Titolo del poster: Mutations in domain C5 of MyBPC: a MD
study (con F. Cecconi and R. Livi).
• XXIV Convegno di Fisica Teorica e Struttura della Materia, Levico Terme (Trento), 17-20 Settembre 2006. Invited
Talk: Folding and unfolding simulations of hPin1 WW domain
and MyBPC C5 domain through simplified models
• Scuola Internazionale di Fisica Enrico fermi, corso CLXV, Protein folding and drug design, Villa Monastero, Varenna, Italia, 4-14 Luglio 2006. Poster e talk: A study of folding
of hPin1 WW domain through simplified protein models.
• A molecular dynamics investigation of the kinetic bottlenecks of
the hPin1 WW domain. I: simulations using the Sorenson/HeadGordon model, F. Cecconi, C. Guardiani e R. Livi in Proceedings of the 2006 WSEAS International Conference on Mathematical Biology and Ecology, Miami, Florida, USA, 18-20 Gennaio 2006. ISSN: 1790-5095, ISSN: 1790-5125, ISBN: 960-845740-8. Editori: C.A. Long, S.H.S. Sohrab, H. Catrakis, A.G.
Fedorov, F. Sotiropoulos, A.C. Benim, G. Wang, T. Pham.
• A molecular dynamics investigation of the kinetic bottlenecks
of the hPin1 WW domain. II: simulations using the Go model, F. Cecconi, C. Guardiani e R. Livi in Proceedings of the
2006 WSEAS International Conference on Mathematical Biology and Ecology, Miami, Florida, USA, 18-20 Gennaio 2006.
ISSN: 1790-5095, ISSN: 1790-5125, ISBN: 960-8457-40-8. Editori: C.A. Long, S.H.S. Sohrab, H. Catrakis, A.G. Fedorov, F.
Sotiropoulos, A.C. Benim, G. Wang, T. Pham.
• Presentazione poster, 15th IUPAB, 5th EBSA International Biophysics Congress, 27 Agosto - 1 Settembre 2005, Montpellier,
Francia. Titolo poster: Kinetic bottlenecks identification in
different folding models (con fabio Cecconi e Roberto Livi).
• A microscopic model of evolution of recombination, Franco Bagnoli and Carlo Guardiani in Proceedings of the 5th WSEAS
Conference on Mathemathics and Computers in Biology and
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Chemistry (MCBC 2004), Veezia,15-17 Novembre 2004. ISBN:
960-8457-05-X. Editori: C. Manikopoulos, B. Tafaghodinia,
L. Simoni, D. Politis, V. Kluev, A. Genco, J.C. Quadrado,
C. D’Attelis, N. Mastorakis. Editori Associati: Y. HaCohenKerner, N. Moussa, L. Tortosa, E. Venturino.
• Workshop Theoretical Physics Methods in Quantitative Biology,
23-25 Settembre 2004, Università Milano-Bicocca.
• Presentazione poster, Lectures in Complex Systems, 6-8 Ottobre 2004, Centro per lo Studio delle Dinamiche Complesse
(CSDC), Firenze. Poster 1: A microscopic model of evolution
of recombination and sympatric speciation (con Franco Bagnoli). Poster 2: Polymer stretching: experimental setup and simple Monte Carlo simulations (con Franco Bagnoli, Massimo
Vassalli e Lapo Casetti).
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